1、酶與底物的結合：

酶促化學反應中的反應物稱為底物，一個酶分子在一分鐘內能引起數百萬個底物分子轉化為產物，酶在反應過程中并不消耗。但是酶實際上是參與反應的，只是在一個反應完成后，酶分子本身立即恢復原狀，又能進行下一次反應。許多實驗證明，酶和底物在反應過程中形成絡合物。

2、酶的作用機制：

對于酶的催化作用機制，目前較為認可的有兩種理論假說：一個是“鎖鑰”模式（1890 Fisher提出），酶與底物的結合有很強的專一性，也就是對底物具有嚴格的選擇性，即底物分子結構稍有變化，酶也不能將其轉化成產物；另一個是“誘導契合學說”（Koshland提出），“誘導契合學說”認為催化部位要誘導才能形成，而不是現成的。

3、酶的結構與催化功能的關系

酶的一級結構是酶具有催化功能的決定性部分，而高級結構為酶催化功能所必須部分。酶的一級結構發生變化，其催化功能發生相應的改變。酶的二級、三級結構是所有酶都必須具備的空間結構，是維持酶的活性部位所必須的構型。當酶蛋白的二級、三級結構徹底改變時，就可使酶遭受破壞而喪失其催化功能。

具有四級結構的酶，按其功能可分為兩類：一類與催化作用有關，另一類與代謝調節密切相關，只與催化作用有關的具有四級結構的酶由幾個亞基組成，每個亞基都有一個活性中心，只有在四級結構完整時，催化功能才會發揮出來；只與代謝調節作用有關的具有四級結構的酶，其組成亞基中，部分亞基具有調節中心，調節中心可分為激活中心和抑制中心，使酶的活性受到激活或抑制，從而調節反應速度和代謝過程。

4、酶促反應動力學理論

酶促反應過程：E+S ES—E+P

E—酶

P—轉化物

米氏方程（Michael—Menten）：u=v[S]/Km+[S]

u—反應速度

v—底物飽和時的最大反應速度

[V]—底物濃度

Km—米氏常數

米氏方程給出了酶反應速度與底物濃度之間的定量關系。

從米氏方程可以得出：在底物濃度低時，酶分子的活性中心未被底物飽和，于是反應速度隨底物的濃度而變，當底物分子的數目增加時，酶活性中心更多地被底物分子結合直至飽和，就不再有活性中心可以發揮作用了，這時酶充分發揮了效率，反應速度不再取決于底物濃度了。